Connaissances de base en nutrition: les protéines.

I. Définition des protéines

Le mot « protéine » est dérivé du mot grec « proteios » qui signifie « premier rang » parmi les substrats matériels de la vie, le terme protéine a été inventé en 1838 par le médecin néerlandais Gerhardus J. Mulder (1802 – 80) dans le cadre de ses recherches sur l’albumine. Les travaux du chimiste allemand Justus von Liebig (1803 – 73) ont donné à la protéine un terme général pour désigner toute une classe de substances partageant la même composition atomique, mais pas le même arrangement atomique.

Les protéines contiennent principalement du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote, tandis que le soufre et le phosphore sont des composants mineurs. L’azote est caractéristique des protéines. En moyenne, la teneur en azote des protéines ordinaires est de 16 % en poids. Les protéines sont des macronutriments, constituées d’une succession des 20 acides aminés. Ce sont des sources d’énergies et des constituants des muscles, des enzymes, des hormones des plantes et des animaux. Elles sont l’un des principaux composants et ingrédients structurels des systèmes alimentaires. Sur le poids sec total du corps, les 3/4 sont constitués de protéines. Deux acides aminés combinés forment un dipeptide ; trois acides aminés forment un tripeptide ; quatre acides aminés forment un tétrapeptide ; quelques acides aminés combinés forment un oligopeptide ; et une combinaison de 10 à 50 acides aminés est un polypeptide. Les longues chaînes polypeptidiques contenant plus de 50 acides aminés sont appelées protéines. Les acides aminés sont les principaux composés azotés de l’organisme et sont les précurseurs de la synthèse des protéines de l’organisme. Environ 3 000 espèces moléculaires de protéines ont été identifiées, ce qui représente en moyenne 17 % de la masse cellulaire humide.

Une protéine peut être identifiée sur la base de chaque niveau de sa structure.

II. Structure des protéines, personnalités dynamiques des protéines.

Chaque protéine contient au moins une structure primaire, secondaire et tertiaire. Seules certaines protéines ont également une structure quaternaire.

Les premières structures de protéines ont été déterminées par cristallographie aux rayons X en 1957 par John C. Kendrew et Max F. Perutz. Dans les années 1950, Linderstrøm-Lang et Schellman ont réalisé que la structure des protéines était hiérarchique et ont proposé quatre niveaux d’organisation structurelle.

La structure primaire d’une protéine est définie comme la séquence d’acides aminés liés entre eux pour former une chaîne polypeptidique. Les liaisons peptidiques sont formées par une réaction biochimique qui extrait une molécule d’eau lorsqu’elle relie le groupe amine d’un acide aminé au groupe carboxyle d’un acide aminé voisin. Chaque acide aminé est lié à l’acide aminé suivant par des liaisons peptidiques créées lors de la biosynthèse de la protéine. Les deux extrémités de chaque chaîne polypeptidique sont connues sous le nom de terminus aminé (N-terminus) et de terminus carboxyle (C-terminus). Il existe 20 acides aminés standard différents utilisés par les cellules pour créer une séquence spécifique de la structure primaire de la protéine. Ce sont les gènes qui contrôlent à la fois la nature et la position des acides aminés dans la protéine. Chaque type de protéine possède une séquence unique d’acides aminés, exactement la même d’une molécule à l’autre.

Le terme « structure secondaire » désigne la relation configurationnelle entre les résidus, qui sont espacés d’environ 3 à 4 acides aminés dans la séquence linéaire. La liaison hydrogène entre les groupes aminés et les groupes carboxyle dans les régions voisines de la chaîne protéique provoque parfois certains modèles de pliage. La structure secondaire résulte des liaisons hydrogène formées entre les atomes du squelette polypeptidique. La plupart des protéines ont des segments de leurs chaînes polypeptidiques qui sont soit enroulés, soit pliés selon des modèles qui contribuent à la forme de la protéine. Il peut se produire deux types de configuration dans la structure secondaire à l’hélice alpha et les feuillets bêta. Ce sont Pauling et Corey qui ont décrit les structures en hélice alpha et en feuillets bêta des chaînes polypeptidiques en 1951. L’hélice α a été trouvé dans la protéine kératine, une protéine qui est abondante dans la peau et dans ses dérivés, tels que les cheveux, les ongles et les cornes. L’hélice alpha est aussi abondante dans des protéines comme l’hémoglobine et la myoglobine. L’hélice alpha est la conformation la plus courante et la plus stable d’une chaîne polypeptidique. L’hélice alpha est une structure en spirale. C’est une spirale hélicoïdale droite maintenue par une liaison hydrogène entre un acide aminé sur quatre. L’autre structure secondaire courante est le feuillet bêta. Le feuillet β a été trouvé dans la protéine fibroïne, le principal constituant de la soie après la découverte de l’hélice alpha. Dans cette conformation, les chaînes polypeptidiques en feuillet bêta sont presque entièrement étendues. Cette configuration est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et C=O des segments polypeptidiques voisins. Les brins adjacents d’un feuillet peuvent être orientés dans la même direction par rapport aux extrémités terminales amines et carboxyles de la chaîne polypeptidique ou dans la direction opposée. Si des brins bêta sont orientés dans la même direction, il s’agit d’un feuillet bêta parallèle. S’ils sont orientés dans des directions opposées, il s’agit d’un feuillet bêta antiparallèle. La structure secondaire définit l’organisation à proximité immédiate des acides aminés.

La structure tertiaire quant à elle, désigne la structure tridimensionnelle de l’ensemble de la protéine. La structure tertiaire définit la relation stérique entre les acides aminés qui sont très éloignés les uns des autres dans la séquence linéaire, mais qui sont proches dans l’aspect tridimensionnel. Les structures tertiaires résultent de diverses liaisons et interactions entre les groupes R ou entre les groupes R et le squelette, le groupe R étant des chaînes latérales. Les principales liaisons chimiques impliquées dans la structure tertiaire sont la liaison hydrogène, les interactions hydrophobes et les interactions de van der Waals. L’effet cumulatif de ses interactions est crucial pour déterminer la forme distinctive de la protéine. La structure tertiaire acquise par la protéine native est toujours thermodynamiquement la plus stable. Les structures primaire, secondaire et tertiaire des protéines impliquent des polypeptides uniques.

Cependant, certaines protéines contiennent plusieurs polypeptides qui interagissent pour former une structure fonctionnelle unique. On parle alors de structure quaternaire. Ces combinaisons de polypeptides sont maintenues par les liaisons hydrogène, les liaisons électrostatiques, les liaisons hydrophobes et les forces de van der Waals. Selon le nombre de chaînes polypeptidiques, la protéine peut être appelée monomère (1 chaîne), dimère (2 chaînes), tétramère (4 chaînes) et ainsi de suite. L’homodimère contient deux copies de la même chaîne polypeptidique. L’hétérodimère contient deux types de polypeptides différents en tant qu’unité fonctionnelle. La structure quaternaire permet à une protéine d’avoir des fonctions multiples et de subir des changements de conformation compliqués. Outre ces niveaux de structure, les protéines peuvent passer d’une structure à l’autre pendant qu’elles remplissent leurs fonctions. Les protéines ne sont donc pas des molécules entièrement rigides. Bien que les structures statiques soient connues pour de nombreuses protéines, les fonctions des protéines sont régies en fin de compte par leur caractère dynamique ou « personnalité dynamique ». Les protéines sont des entités dynamiques en solution cellulaire dont les fonctions sont essentiellement régies par leur personnalité dynamique. La reconnaissance du fait qu’un dynamisme structurel élevé – la capacité d’être extrasouple  – est plus répandu dans les protéines fonctionnelles. Il existe et peut être observé dans les protéines et autres bio-macromolécules une échelle allant des états vibratoires rapides aux changements de conformation, en passant par des événements complets de repliement/déploiement. Le paysage dynamique est une propriété intrinsèque (ou « personnalité ») d’une protéine et est encodé dans son pli, et le ligand n’induit pas la formation d’une nouvelle structure mais sélectionne plutôt une structure préexistante. Il est important de garder à l’esprit, que les protéines ne doivent pas être considérées simplement comme des images statiques, mais plutôt comme des entités dynamiques dont les mouvements internes et les changements de conformation qui en résultent jouent un rôle essentiel dans leurs fonctions. Comme ces processus dynamiques sont difficiles à étudier expérimentalement, les méthodes, in silico, peuvent contribuer de manière significative à la compréhension de la fonction des protéines à une résolution atomique. Mais d’un point de vue nutritionnel, seule la séquence primaire (acide aminé) est intéressante.

III. Rôle des protéines, des acides aminés

Les rôles des protéines dans l’organisme sont aussi divers que leurs structures. Les protéines remplissent diverses fonctions au sein des cellules. Les protéines représentent en moyenne 17 % de la masse des cellules humides et sont les agents des fonctions biologiques. Les protéines fournissent de l’énergie comme les glucides et les graisses, mais leur rôle principal est de constituer la structure de la masse musculaire et d’autres tissus. Les protéines sont les éléments structurels des cellules et des tissus. Le cytoplasme est très structuré, grâce à des protéines. Les protéines d’actine et de tubuline forment des filaments d’actine et des microtubules. Les microtubules jouent un rôle majeur dans l’organisation du cytoplasme et dans la répartition des organites. Les filaments d’actine sont impliqués dans diverses formes de mouvement cellulaire, notamment la locomotion cellulaire, la contraction des cellules musculaires et la division cellulaire. Dans les muscles, l’actine fournit l ’ « échafaudage » contre lequel la myosine peut produire la contraction musculaire. Les protéines structurelles qui servent de composants structurels du corps sont les kératines, les collagènes et les élastines, qui forment le cadre structurel de divers organes et tissus conjonctifs et assurent la résistance et le soutien mécanique. En plus de rôle structurel, les protéines jouent aussi un rôle crucial dans la biochimie humaine. Elles sont utilisées pour produire des enzymes. Les enzymes sont des protéines les plus variées et les plus spécialisées dotées d’une activité catalytique. Les protéines enzymatiques accélèrent une réaction biochimique. Les réactions catalysées sont 1 million de fois plus rapides, voire plus. Le nom d’un enzyme fait généralement référence au type de réaction biochimique qu’elle catalyse. Par exemple, les protéases décomposent les protéines. Chaque enzyme est très spécifique dans sa fonction et n’agit que dans une réaction métabolique particulière. Des acides aminés spécifiques forment le site de fixation du substrat d’une enzyme qualifié de « site actif ». Les enzymes agissent en liant un ou plusieurs substrats, en les réunissant pour qu’une réaction puisse avoir lieu, et en les libérant une fois la réaction terminée. Les protéines peuvent être des molécules de transport. Une protéine qui a pour fonction de déplacer des ions métalliques, des molécules organiques ou des gaz comme l’oxygène en les liant est appelée protéine de transport. Des molécules peuvent être transportées à l’intérieur des cellules ou dans tout l’organisme en se liant à des protéines de transport. Des exemples de protéines de transport sont l’hémoglobine, le transporteur d’oxygène dans le sang, l’albumine sérum, le transporteur des stéroïdes, des acides gras, des hormones thyroïdiennes et la pompe sodium potassium, le transporteur des ions sodium et potassium. Les protéines jouent aussi un rôle d’immunoglobulines ou d’anticorps. Les anticorps, ou immunoglobulines, sont des protéines de défense produites par les cellules du système immunitaire qui circulent dans le sang. Ils reconnaissent et neutralisent spécifiquement les micro-organismes envahissants ainsi que tout autre antigène intrus. Ce sont donc des protéines protectrices contre des infections ou maladies. De plus, les protéines jouent un rôle de régulation de la fonction cellulaire dans l’organisme. Les protéines régulatrices sont des hormones qui régulent les fonctions métaboliques d’une cellule. Par exemple, l’insuline est une protéine qui contribue au métabolisme du glucose et des lipides en activant une cascade de processus cellulaires par le biais d’une interaction avec la tyrosine kinase du récepteur de l’insuline. Les hormones de croissance sont aussi des protéines, qui stimulent la réparation des tissus par la régénération cellulaire chez l’homme. Les protéines peuvent aussi entraîner des mouvements dans l’organisme en jouant une fonction contractile et mobile. Dans ce cas, elles sont des protéines motrices. Elles assurent le mouvement de certaines parties de cellules individuelles impliquées dans des fonctions spécialisées, génèrent des mouvements à plus grande échelle de fluides et de semi-solides tels que la circulation du sang et le mouvement des aliments dans le tube digestif, et enfin assurent le mouvement du corps humain grâce à leur rôle dans les muscles squelettiques. Par exemple, l’actine et myosine participent à la contraction musculaire et sont essentielles à la locomotion de l’ensemble de l’organisme. Nous pouvons aussi citer la tubuline, la dynéine, la kinésine. Enfin, les protéines sont quelquefois de ligand ou des réserves pour des substances spécifiques dans les cellules ou dans le liquide extracellulaire. Elles deviennent alors des protéines des réserves. La ferritine est un exemple de protéine stockage qui joue un rôle important dans le stockage du fer. L’ovalbumine, la principale protéine du blanc d’œuf, sert de protéine de stockage. Le gluten est un exemple de protéine de stockage végétale. Dans cette partie, nous avons passé en revue les différents rôles des protéines. Les protéines peuvent être classées en fonction de leurs rôles, mais aussi en fonction d’autres paramètres.

IV. Classification des protéines et acides aminés

Selon leur fonction biologique, les protéines peuvent être classées en protéines catalytiques, par exemple les enzymes, en protéines structurelles, par exemple le collagène, l’élastine, en protéines de transport, par exemple l’hémoglobine, la myoglobine, en protéines de régulation par exemple l’insuline, l’hormone de croissance, en protéines protectrices, par exemple immunoglobulines, les anticorps, et en protéines de stockage, par exemple la ferritine, la myoglobine

Selon leur composition, les protéines sont classées en protéines conjuguées et en protéines simples. Les protéines simples sont composées uniquement d’acides aminés. Les protéines simples sont divisées en sous-classes en fonction de leur solubilité dans différents solvants comme l’eau pure, les solutions neutres de sels, d’acides et d’alcalis, alcool. Ce sont les albumines, qui sont solubles dans l’eau et coagulées par la chaleur. Les globulines qui sont insolubles dans l’eau pure, mais qui sont solubles dans des solutions salines diluées et coagulées par la chaleur. Les protamines qui sont solubles dans l’eau et les acides dilués, mais ne sont pas coagulées par le chauffage. Les prolamines qui sont solubles dans l’alcool à 70-80 %, mais insolubles dans l’eau pure. Les lectines sont précipitées par 30 à 60 % de sulfate d’ammonium. Les scléroprotéines qui sont insolubles dans l’eau, les solutions salines et les solvants organiques et ne sont solubles que dans les acides forts et chauds. Les protéines conjuguées quant à elles sont des combinaisons de protéines avec une partie non-protéique, appelée groupe prothétique. Ce sont les glycoprotéines qui sont des protéines combinées à des hydrates de carbone. Les lipoprotéines qui sont des protéines associées à des composants lipidiques. Les phosphoprotéines qui sont des protéines associées à du phosphore. Les nucléoprotéines qui sont des protéines attachées à des acides nucléiques comme l’ADN. Les chromoprotéines qui sont de protéines dotées de groupes prosthétiques colorés comme l’hémoglobine. Les métalloprotéines qui sont des protéines contenant des ions métalliques comme le cytochrome.

En fonction de leur forme générale, les protéines peuvent être classées en protéines globulaires et en protéines fibreuses. Les protéines globulaires sont compactes et sphériques et sont généralement solubles dans l’eau comme les albumines, les globulines et les protamines. Les enzymes, les hormones, les anticorps, les protéines de transport et les protéines respiratoires font partie de ce groupe. Les protéines fibreuses sont allongées ou en forme d’aiguille et sont moins solubles dans l’eau. Les protéines structurelles comme le collagène, l’élastine, la kératine et la fibrine sont des exemples de ce type de protéines.

Les protéines alimentaires peuvent être classées en fonction de leur valeur nutritionnelle. Les protéines complètes contiennent les acides aminés essentiels dans la proportion requise par le corps humain, tandis que les protéines incomplètes sont celles qui sont déficientes en un ou plusieurs acides aminés essentiels. Il faut noter que les acides aminés sont classés en acides aminés non-essentiels, acides aminés conditionnellement essentiels et en acides aminés essentiels en fonction du fait que l’organisme sain peut ou ne peut pas fabriquer. Les acides aminés non-essentiels sont des acides aminés qui peuvent être obtenus à partir d’aliments et fabriqués par l’organisme. Ce sont l’alanine, l’asparagine, l’acide aspartique, l’acide glutamique, la sérine. Les acides aminés conditionnellement essentiels parce que les organismes sains peuvent être fabriqués par les organismes sains dans des conditions physiologiques normales. Ils deviennent essentiels dans certaines conditions, comme la famine, certaines pathologies ou les anomalies génétiques du métabolisme. Ce sont l’arginine, la cystéine, la glutamine, la glycine, la proline, la tyrosine. Les acides aminés essentiels sont acides aminés qui ne peuvent pas être fabriqués par l’organisme. Ils doivent donc être apportés par les protéines alimentaires. Ce sont l’histidine, l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane, la valine. L’organisme tire ces 9 acides aminés essentiels de l’alimentation ou de compléments nutritionnels. Dans la partie suivante, nous évoquerons le devenir métabolique des protéines et acides dans l’organisme.

V. Métabolisme des protéines, transport des protéines, contrôle des protéines dans la cellule et des acides aminés

La digestion chimique des protéines commence dans l’estomac et se poursuit dans le jéjunum. Au cours de ce processus, l’estomac, le pancréas et la bordure en brosse de l’intestin libèrent des enzymes (peptidases) qui décomposent les polypeptides en tripeptides, dipeptides et acides aminés. Lorsque les aliments atteignent l’estomac, l’acide chlorhydrique dénature la protéine, la déplie et rend la chaîne d’acides aminés plus accessible à l’action enzymatique. Ensuite, la pepsine, une protéine produite par les cellules principales de l’estomac, clive toute protéine disponible en chaînes oligopeptidiques plus petites. L’intestin grêle, la digestion s’achève. Les enzymes digestifs pancréatiques, dont la trypsine, la carboxypeptidase et la chymotrypsine digèrent les polypeptides en tripeptides, dipeptides et acides aminés libres qui peuvent être absorbés dans l’intestin grêle. L’absorption des peptides et des acides aminés se fait à travers les cellules épithéliales de l’intestin grêle par l’intermédiaire de transporteurs. Les transporteurs sont des protéines membranaires qui reconnaissent les différentes formes et propriétés chimiques des acides aminés. Les cellules intestinales transforment les dipeptides et les tripeptides en acides aminés. Les protéines, les peptides et les acides aminés qui n’ont pas été absorbés dans le tractus gastro-intestinal supérieur peuvent servir de substrats au microbiote gastro-intestinal. Les acides aminés libres sont ensuite absorbés transportés dans le sang portal. Les acides aminés peuvent également être absorbés par le sang grâce à ces transporteurs facilités et utilisés comme substrats. Les acides aminés passent ensuite dans la circulation systémique et sont extraits par différents tissus. Les transporteurs situés sur la surface apicale des muscles, du foie et d’autres tissus absorbent et concentrent les acides aminés présents dans le sang. Les protéines alimentaires sont des sources exogènes d’acides d’aminés libres. Les autres réserves d’acides aminés libres disponibles pour une utilisation dans le corps humain sont : le renouvellement des protéines qui est le processus répétitif par lequel les protéines sont dégradées et resynthétisées dans le corps humain. Les acides aminés libérés par la dégradation des protéines de l’organisme servent de sources endogènes d’acides aminés. La biosynthèse des acides aminés dans le foie est une autre source endogène d’acides aminés. Les acides aminés endogènes et exogènes subissent un métabolisme dans le foie, en particulier, la désamination des acides aminés, la formation d’urée pour l’élimination de l’ammoniac, la synthèse des protéines plasmatiques et les interconversions entre les acides aminés. Les acides aminés peuvent être métabolisés par transamination pour l’interconversion des acides aminés ou par désamination pour l’oxydation du squelette carboné à des fins énergétiques ou d’excrétion. Le métabolisme des acides aminés peut être divisé en biosynthèse des acides aminés et protéines, en synthèse de biomolécules non-protéiques et en catabolisme des acides aminés. Les acides aminés non-essentiels sont synthétisés dans l’organisme à partir de glucides et de lipides, en dérivant l’azote d’autres acides aminés. Les matières premières pour la biosynthèse des acides aminés non-essentiels sont le glycéro-3-phosphate, le pyruvate, l’aspartate, glutamate, la phénylalanine. Le 3-phosphoglycérate génère de la sérine et de la glycine. L’interconversion du glutamate en α-cétoglutarate permet la génération de plusieurs acides aminés, dont l’alanine, l’aspartate et l’arginine. La glutamine est formée à partir du glutamate. L’aspartate, la glutamine sont utilisés pour générer de l’asparagine. La conversion du glutamate en α-cétoglutarate génère l’ornithine. L’ornithine peut générer de l’arginine par le biais du cycle de l’urée. La production endogène de tyrosine dépend de la phénylalanine alimentaire. La sérine nécessaire à la production de cystéines. Ces acides aminés libérés de la biosynthèse, les acides aminés libérés par la dégradation d’autres protéines et les acides aminés alimentaires sont réutilisés pour la biosynthèse des protéines. Les protéines dans les cellules sont synthétisées en plusieurs étapes à partir de ces acides aminés simples dans les cellules à l’aide d’informations simples stockées dans l’ADN. Après avoir démêlé une section de l’ADN, un ARN messager complémentaire est synthétisé au cours d’un processus appelé transcription. Ensuite, la séquence des nucléotides de l’ARNm est simplement traduite en une séquence d’acides aminés au cours d’un processus appelé traduction, à l’aide de l’ARN de transfert et du ribosome. Finalement, les protéines subissent des changements de conformation et un repliement, dans le cytoplasme pour former une protéine de structure particulière. Les acides aminés sont également utilisés pour synthèse de biomolécules non-protéiques. Le tryptophane est utilisé comme précurseur pour la production de la sérotonine. La tyrosine est le précurseur des catécholamines norépinéphrine, épinéphrine et dopamine. Le métabolisme de la tyrosine produit aussi des mélanines. La créatine est synthétisée à partir de l’arginine et de la glycine dans le foie. Une partie du pool de créatine musculaire est continuellement déshydratée pour former de la créatinine. Le glutathion, est composé de glycine, de cystéine et de glutamate. Le glutamate sert de précurseur métabolique au neurotransmetteur acide gamma-aminobutyrique. L’hème est synthétisé à partir du succinyl-CoA et de la glycine. Les acides aminés sont également utilisés pour la synthèse de la taurine, de la mélatonine, de la choline, de la niacine et de l’histamine. Lorsque la limite cellulaire de stockage des protéines est atteinte, les acides aminés excédentaires sont dégradés et utilisés comme source d’énergie ou stockés sous forme de graisse ou de glycogène. Le foie est le site principal de tous les catabolismes d’acides aminés, à l’exception du catabolisme des acides aminés branchés qui se produit dans les cellules musculaires. La première étape du catabolisme d’un acide aminé est l’élimination du groupe α-aminé NH2 et sa désamination pour former un acide céto ou oxo L’élimination du groupe NH2 d’un acide aminé produit de l’ammoniac, qui est toxique. À travers le cycle de l’urée, le foie convertit l’ammoniac toxique en urée, une forme d’azote non-toxique et soluble dans l’eau qui peut être facilement éliminée par les reins. Une partie de l’ammoniac libre est éliminée par la synthèse de composés contenant de l’azote, tels que les nucléotides ou les acides aminés. Le squelette carboné des acides aminés peut-être transformer en pyruvate et en acétyl-CoA. Le pyruvate et l’acétyl-CoA sont les substrats du cycle de l’acide citrique ou cycle kreb’s qui produit finalement de l’ATP et du dioxyde de carbone. L’acétyl-CoA peut également former des corps cétoniques et les acides aminés qui se transforment en acétyl-CoA ou en acétoacétate sont appelés acides cétogènes. Le squelette carboné peut également se convertir en intermédiaires du cycle de kreb’s comme l’alpha-cétoglutarate, la succinyl CoA, le fumarate et l’oxaloacétate. Ces intermédiaires du cycle de Kreb’s qui peuvent être utilisés soit pour générer de l’ATP, soit pour synthétiser des acides gras et du glucose. Si un acide aminé peut devenir un précurseur du glucose, il est appelé acide glucogénique. Les squelettes carbonés des acides aminés alimentent les voies métaboliques pour générer de l’ATP, du glucose et des acides gras. Normalement, environ 10 à 15 % des besoins énergétiques de l’organisme proviennent de l’oxydation des protéines et des acides aminés. Les individus en bonne santé métabolisent environ 250 à 350 g de protéines par jour. Chez un individu normal dont la masse corporelle est stable, l’apport en protéines, la synthèse et la dégradation des protéines sont équilibrés. L’insuline stimule normalement la synthèse des protéines et maintient l’équilibre protéique, avec d’autres hormones comme l’hormone de croissance, du facteur de croissance analogue à l’insuline (IGF-1), des glucocorticoïdes et de la thyroxine. La sécrétion d’insuline est stimulée par les acides aminés. La leucine est considérée comme le principal régulateur nutritionnel de l’anabolisme des protéines musculaires. Les stimuli exogènes qui augmentent la masse corporelle maigre sont l’exercice physique et les stéroïdes anabolisants, ainsi que l’hormone de croissance et l’IGF-1. Le TNF-α, le cortisol, les catécholamines, le glucagon, les cytokines sont des molécules cataboliques qui induisent la dégradation des protéines. La réponse de l’organisme à une famine prolongée est une réduction du taux de synthèse et de dégradation des protéines de l’ensemble du corps, ce qui entraîne une dégradation des protéines. Pendant cette période de famine, les acides aminés libérés par le catabolisme des protéines musculaires sont canalisés vers la gluconéogenèse et servir de source d’énergie. Des taux élevés de synthèse et de dégradation des protéines de l’organisme entier ont déjà été signalés dans des maladies chroniques. La plupart de ces maladies sont caractérisées par une production accrue de cytokines systémiques, typique des conditions inflammatoires chroniques. Dans le cas d’un traumatisme relativement léger, tel qu’une chirurgie élective, la synthèse des protéines est réduite, mais la dégradation peut être normale, aboutissant à une perte de masse corporelle maigre. En cas de septicémie grave et de lésions multiples, la synthèse des protéines et la dégradation des protéines sont élevées, mais la dégradation est plus élevée que la synthèse, ce qui entraîne une perte de tissu maigre. Le stimulus de ce catabolisme des protéines dans les traumatismes et les septicémies est considéré sont les hormones de contre-régulation – catécholamines, cortisol, glucagon et hormone de croissance. Les cytokines sont également des stimuli cataboliques. L’augmentation de ces stimuli cataboliques favorise la dégradation des protéines et la libération d’acides aminés dans la circulation sanguine. Ces acides aminés sont utilisés presque exclusivement pour la production d’énergie et la gluconéogenèse, mais pas pour la synthèse de novo des protéines. Dans cette partie, nous avons que le métabolisme des protéines et des acides aminés comprend l’anabolisme qui correspond à une phase de synthèse des acides aminés et des protéines corporelles. Il y’ a aussi une autre phase des synthèses de biomolécules non-protéiques. Enfin, il y’ a le catabolisme qui correspond à une phase de dégradation des acides aminés et des protéines. Les acides aminés et les protéines peuvent alors être d’origines endogènes, à partir des protéines corporelles ou d’origines exogènes, à partir des apports alimentaires pour équilibrer le métabolisme.

VI. Besoin en protéines et acides aminés

Le rapport de l’Organisation des Nations unies pour l’alimentation et l’agriculture, de l’Organisation mondiale de la santé a défini les besoins pour tous les âges comme des apports permettant de maintenir l’équilibre en azote et de couvrir les besoins supplémentaires en protéines pendant la grossesse et l’allaitement, ainsi que pendant la croissance du nourrisson et de l’enfant. Les besoins en protéines sont définis alors comme la quantité de protéines nécessaire, dans le cadre d’un régime alimentaire nutritionnellement adéquat pour assurer la croissance dans le cas des nouveau-nés, des enfants, des femmes enceintes et l’entretien pour les adultes et les personnes âgées. Les besoins alimentaires généraux en protéines sont définis comme des besoins moyens estimés (BME) et des apports nutritionnels conseillés (ANC). Le besoin moyen estimé est le niveau d’apport quotidien de protéine dont on estime qu’il couvre les besoins de 50 % d’une population-cible, tandis que l’apport nutritionnel conseillé, qui correspond au niveau d’apport quotidien de protéine qui couvre les besoins de 97 à 98 % d’une population-cible. La technique du bilan azoté est depuis longtemps considérée comme la méthode standard pour déterminer les besoins en azote (protéines). Toutefois, cette technique tend à sous-estimer les besoins en protéines, car elle surestime l’apport en azote et sous-estime l’excrétion d’azote. La méthode d’indicateur d’oxydation des acides aminés est une nouvelle méthode pour déterminer les besoins en protéines et des acides aminés. C’est une technique peu invasive qui utilise des isotopes stables pour déterminer les besoins en acides aminés, ce qui en fait une alternative intéressante pour mieux évaluer les besoins en protéines et en acides aminés essentiels dans différentes populations. En plus des besoins en protéines, les besoins pour chaque acide aminé indispensable ont également été définis. Besoins en protéines et en acides aminés pour des adultes en bonne santé : les recommandations actuelles pour les besoins en protéines chez l’homme adulte sont fixées à un besoin moyen estimé et à un apport nutritionnel conseillé de 0,66 et 0,8 g/kg/ jour, respectivement. Ceux-ci représentent un apport de 40 à 50 g de protéines pour jour un besoin moyen estimé et un apport de 50 à 60 g de protéines par jour pour l’apport nutritionnel conseillé. Ces recommandations sont basées sur une méta-analyse détaillée des différentes études sur le bilan azoté. Il faut noter que les besoins moyens en protéines déterminés par la méthode d’indicateur d’oxydation des acides aminés dépassent de 30 à 40 % les besoins déterminés par les études traditionnelles sur le bilan azoté. Les recommandations pour les besoins en protéines ne contiennent pas seulement un aspect quantitatif, mais aussi un aspect qualitatif et prennent en compte les besoins en acides. En plus de l’apport total en protéines, des besoins pour chaque acide aminé indispensables ont également été définis par la FAO et l’EFSA. En raison de variables telles que l’âge, le sexe, les changements physiologiques et le mode de vie, les différents groupes démographiques ont des besoins nutritionnels variables. Chez les nourrissons, les enfants, les adolescents, les femmes enceintes et les femmes allaitantes, les besoins en protéines sont calculés à partir d’une approche factorielle incluant le bilan azoté et le dépôt supplémentaire de protéines nécessaire à la croissance, à la grossesse ou à l’allaitement. Les besoins moyens et les apports nutritionnels recommandés pour les enfants de moins de 18 ans sont plus élevés que pour la population adulte en général. Les protéines sont des macronutriments essentiels à la croissance des enfants, à la réparation des tissus et au développement général, car elles forment les muscles, les enzymes, les hormones et les anticorps. Les besoins en protéines des nourrissons ont été calculés de manière semi-factorielle à partir d’un besoin d’entretien et d’un besoin de croissance. La principale méthode utilisée pour étudier les besoins en protéines des enfants est le bilan azoté, mais des évaluations des besoins en protéines des enfants peuvent également être obtenues en utilisant des acides aminés marqués aux isotopes stables de carbone et d’azote. Selon les données de l’Organisation mondiale de la santé/Organisation pour l’alimentation et l’agriculture/Université des Nations Unies, l’apport nutritionnel conseillé des nourrissons de 0,3–0,5 an est de 1,31 g/kg/jour. Celui des nourrissons de 0,75–1,0 an est 1,14 g/kg/jour. Les enfants 1 – 3 ans ont un apport nutritionnel conseillé en protéine de 1,02 g/kg/jour. Les enfants de 4–8 ans doivent consommer 0,92 g/kg/jour de protéine pour atteindre leur besoin. Les adolescents de 9–13 ans doivent consommer 0,90 g/kg/ jour de protéines. Les adolescents de 14-18 ans doivent consommer 0,87 g/kg/jour de protéines tandis que les adolescentes de 14-18 ans doivent en consommer 0,85 g/kg/jour. Comme pour les enfants de moins de 18 ans, les besoins en protéines des femmes enceintes et des femmes allaitantes sont élevés plus que celui des adultes en bonne santé. Au cours de la grossesse, il est généralement admis que les besoins augmentent pour soutenir la croissance du fœtus et les changements physiologiques de la mère. Le besoin moyen estimé et l’apport nutritionnel conseillé sont respectivement 0,88 g/kg/jour et de 1,1 g/kg/jour durant la grossesse. Des apports supplémentaires en protéines de 0,7 g, 9,6 g et 31,2 g/j pendant les premiers, deuxièmes et troisièmes trimestres, respectivement, sont recommandés. En utilisant la méthode d’indicateur d’oxydation des acides aminés, besoins moyens en protéines étaient de 1,2 g/kg/jour au début 1,52 g/kg/jour à la fin de la grossesse. Les besoins nutritionnels des femmes augmentent pendant l’allaitement pour accompagner tous ces changements, préparer le corps à l’allaitement, et assurer le développement normal du bébé. Une mère qui allaite fournit toute l’hydratation et les nutriments dont un bébé en pleine croissance a besoin pendant les 4 à 6 premiers mois de sa vie. Les apports nutritionnels de référence actuels pour les protéines suggèrent que les femmes allaitantes en bonne santé ont un besoin moyen estimé de 1,05 g de protéines/kg/j. L’apport nutritionnel conseillé en protéines pendant l’allaitement est de 25 g/jour supplémentaire. L’un des facteurs qui augmente le besoin en protéines chez les humains est la vieillesse. Il semblerait que pour les adultes de plus de 65 ans, un apport de l’ordre de 50 % supérieur à l’apport nutritionnel conseillé moyen pour les adultes (c’est-à-dire une augmentation de 0,8 g/kg/j à 1,2 g/kg/j) soit nécessaire pour compenser la diminution de la réactivité physiologique à l’apport en protéines liée à l’âge. Il y a une diminution de la masse maigre, une diminution des besoins et apparemment diminution de la dépense énergétique et généralement une diminution de l’activité physique. Ces modifications de la composition corporelle et de la mobilité prédisposent les personnes âgées à un apport alimentaire insuffisant et à des carences en protéines et en micronutriments. Par conséquent, un apport adéquat en protéines est très bénéfique pour un vieillissement en bonne santé. En plus de l’âge, il semble que l’exercice physique augmente aussi les besoins en protéines. Pour les athlètes, la Société internationale de nutrition sportive recommande un apport en protéines de 1,2 à 2,2 g/kg/jour. Les facteurs qui jouent un rôle dans la détermination de la quantité de protéines utilisée pendant un exercice sont le type, la fréquence, l’intensité et la durée de l’exercice. Les besoins sont également plus élevés dans certains états pathologiques. Une augmentation de la proportion de protéines alimentaires au cours d’un régime hypoénergétique favorise l’accentuation de la perte de poids/graisse chez les personnes obèses et contribue à la prévention de la reprise de poids. Les AA jouent un rôle important dans la régulation de l’oxydation des acides gras et du glucose d’une manière spécifique dans les cellules et dans les tissus. Une consommation supplémentaire de 0,31 g/kg de poids corporel/jour soit 1,38 g de protéines/kg de poids corporel/jour est bénéfique pour la gestion à long terme du poids corporel afin de minimiser le tissu adipeux blanc et de maximiser la masse musculaire squelettique. Les protéines sont un macronutriment alimentaire qui joue un grand nombre de rôles structurels et fonctionnels dans l’organisme, qui doivent apporter en quantité suffisante et bonne qualité pour répondre aux besoins de l’organisme. Un apport adéquat en protéines est essentiel pour le maintien de la masse protéique du corps entier. Par contre un apport insuffisant et/ou de mauvaise qualité peut entraîner des carences ou des déficiences en protéines et des problèmes de santé.

VII. Carence ou déficience en protéine et en acides aminés.

Le terme de carence en protéines représente un état de déficit en protéines corporelles ou une carence relative en un ou plusieurs acides aminés essentiels. La carence en protéines peut également être considérée comme synonyme de bilan azoté négatif. La carence peut résulter d’un régime alimentaire pauvre en protéines ou d’autres maladies et, en général, d’un déficit alimentaire global. La principale cause de la carence en protéines est un régime alimentaire pauvre en protéines qualifié de carence primaire en protéines. Les groupes de personnes qui sont exposées au risque de carence primaire en protéines les populations pauvres des pays en développement, principalement les enfants dans leur deuxième année de vie. La carence en protéines peut également survenir chez des patients souffrant de diverses maladies. En ce sens, la carence en protéines est une conséquence secondaire de la maladie en question. Les carences secondaires en protéines peuvent être attribuées à six causes : des habitudes alimentaires irrégulières, par exemple dans le cas d’alcooliques chroniques. Une incapacité à digérer et à absorber les protéines consommées, par exemple dans le cas de la maladie cœliaque ou de l’entérite. Une perte continue de protéines, par exemple dans le cas d’une maladie rénale chronique, d’une gastro-entéropathie hémorragique ou exsudative. Une augmentation du turnover des protéines, par exemple en cas d’infection, de fièvre ou de gastro-entérite. Un catabolisme accru des protéines, par exemple en cas de blessures graves, en particulier de brûlures, ou de stress postopératoire. Ce problème nutritionnel donc peut survenir dans n’importe quelle population et à n’importe quel âge, en raison d’une maladie ou d’une mauvaise alimentation, et il est souvent exacerbé par un apport énergétique insuffisant. Une carence en protéines peut entraîner divers problèmes de santé tels que le kwashiorkor, le marasme, l’altération de la santé mentale, l’œdème, la défaillance d’organes, la perte et le rétrécissement des tissus musculaires, et la faiblesse du système immunitaire, la perte de peau, de cheveux et d’ongles, un risque accru de fracture osseuse. Un apport inadéquat en protéines pendant la gestation et la période postnatale peut entraîner une altération de la croissance des fœtus et des nourrissons, l’hypertension, l’obésité, le diabète et une mauvaise qualité de vie à l’âge adulte par le biais de mécanismes impliquant la programmation fœtale et néonatale. Dans la population âgée, la carence protéique exacerbera la sarcopénie et compromettra davantage les fonctions des muscles squelettiques. Il faut noter que la carence en protéines est difficile à évaluer, à la fois en raison du métabolisme dynamique et complexe des protéines et parce que la carence en protéines est généralement associée à des carences en d’autres nutriments et en énergie. La carence en protéines peut être prévenue en consommant des protéines en quantités suffisante et de bonne qualité. La quantité et la qualité des protéines sont des facteurs déterminants de l’adéquation des régimes alimentaires aux besoins en acides aminés de l’homme. La consommation d’aliments d’origine animale est un moyen simple et efficace d’améliorer les troubles de la croissance et du développement chez des enfants. La consommation de protéines animales à des quantités ≥ à 65 % des protéines alimentaires totales peut prévenir les carences en protéines chez les personnes âgées. La consommation de protéines de « haute qualité » riches en tous les acides aminés indispensables, principalement d’origine animale, ou un mélange équilibré de mélanges complémentaires de protéines végétales sont recommandés dans les cas de carence en protéines, chez les enfants souffrant de dénutrition chronique et de retard de croissance, chez les femmes enceintes et allaitantes et chez les personnes âgées. La base du traitement des états de carence globale comprend une supplémentation équilibrée en énergie, en protéines et en micronutriments. Il est vrai que la consommation en grande quantité et de bonne qualité a des effets bénéfiques pour la santé, mais la consommation à long terme des protéines en quantités élevées peut avoir des effets néfastes sur la santé humaine.

VIII. Toxicité : dose maximale tolérable en protéines et acides aminés

Les limites supérieures tolérables pour l’apport en protéines alimentaires (apport maximal sûr) chez les jeunes et les adultes peuvent varier d’un individu à l’autre. Les données des enquêtes alimentaires menées dans les pays industrialisés indiquent que les enfants de 1 à 3 ans en bonne santé peuvent tolérer un apport alimentaire de 5 g de protéines par kg de poids corporel par jour. Les adultes en bonne santé peuvent tolérer une consommation à long terme de 2 g de protéines alimentaires par kg de poids corporel par jour, voire 3,5 g/kg/jour. Une consommation de protéines comprise entre 10 % et 35 % de l’énergie totale semble être bien tolérée pour les adultes. Pour les personnes qui se posent la question de savoir la quantité maximale de protéines en un seul repas, il est de 0,55 g/kg/repas sur les quatre repas. Certains acides aminés peuvent être toxiques à des doses excessives. Il convient donc d’être prudent quant à l’utilisation d’un seul acide aminé à des niveaux significativement plus élevés que ceux que l’on trouve dans l’alimentation normale. Un apport en protéines supérieur aux limites tolérables de sécurité peut dépasser la capacité du foie, de l’intestin et des reins à détoxifier l’ammoniaque et peut avoir des effets néfastes chez l’humain. Il a été suggéré qu’une consommation élevée de protéines pourrait avoir des effets négatifs sur les profils lipidiques sanguins et la pression artérielle, augmentant ainsi le risque de maladies cardiovasculaires. Un apport excessif en protéines alimentaires peut contribuer à la déminéralisation des os avec une augmentation l’excrétion de calcium. Les acides aminés à base de soufre sont considérés comme la cause principale de la perte de calcium. Le calcium libéré par l’os est obtenu par la résorption osseuse, ce qui augmente le risque de fracture osseuse et d’ostéoporose. Un excès de protéines alimentaires contribue à la détérioration de la fonction rénale chez les patients atteints d’une maladie rénale en augmentant la pression intraglomérulaire et le taux de filtration glomérulaire. Il n’existe pas de preuves concluantes des effets nocifs d’un apport excessif en protéines alimentaires sur la fonction rénale chez les personnes en bonne santé. Certaines études épidémiologiques suggèrent que des apports plus élevés en protéines animales peuvent être associés à un risque accru de cancer sur certains sites. Une consommation excessive de protéines ou d’arginine est connue pour provoquer des troubles gastro-intestinaux. Les autres effets indésirables d’un apport élevé en protéines comprennent la déshydratation, l’irritation, les nausées, la diarrhée, les lésions hépatiques et rénales, la fatigue, les maux de tête, les convulsions, l’hyperaminoacidémie, l’hyperammoniémie et l’hyperinsulinémie. Donc, la consommation de protéines au-delà des limites supérieures de sécurité doit donc être évitée afin de prévenir tout problème de santé. La consommation de protéines en quantité et de qualité adéquates est fondamentale pour la croissance et la santé humaines. Les besoins en protéines peuvent être satisfaits par la consommation d’aliments source de protéines d’origine animale et végétale.

IX. Les aliments sources de protéines.

Les protéines sont disponibles dans une variété de sources alimentaires. Celles-ci comprennent les aliments d’origine animale et végétale, ainsi que l’industrie des compléments alimentaires pour sportifs, dont la commercialisation est très importante. Les aliments protéiques d’origine animale tels que les œufs, les produits laitiers, la viande et les fruits de mer fournissent les neuf acides aminés essentiels en quantités adéquates. La protéine de l’œuf est souvent considérée comme la protéine idéale (complète) à laquelle on compare le profil d’acides aminés indispensables d’autres aliments. Les protéines d’origine végétale comprennent les céréales complètes, les noix, les légumineuses, les tubercules, les pseudo-céréales, les oléagineux et les algues. Les céréales, principalement le blé, le riz, l’orge, l’avoine et le maïs, apporte également des protéines à l’alimentation humaine. Parmi les graines oléagineuses, les graines de colza, les graines de coton, les arachides, le tournesol et les graines de chanvre sont également des bonnes sources de protéines d’origine végétale. Les légumineuses telles que les haricots, les pois, les lentilles, les féveroles, les lupins et les fèves de soja constituent une alternative très intéressante pour ceux qui recherchent des sources de protéines non- animales dans leur alimentation. Les pseudo-céréales telles que l’amarante, le chia, le quinoa, le sarrasin ont une bonne teneur en protéines d’origine végétale. La pomme de terre est un tubercule à forte teneur en protéines. Les protéines d’origine végétale et animale diffèrent par leur qualité, leur valeur nutritionnelle et leurs propriétés fonctionnelles, donc leur capacité à répondre aux besoins humains en acides aminés surtout acides aminés indispensables. 

X. Qualité des protéines : protéines végétales contre les protéines animales

La qualité des protéines est principalement caractérisée par leur teneur en acides aminés essentiels ainsi que par la digestibilité et la disponibilité des acides aminés résultants dans la circulation. Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par le corps humain et doivent être obtenus à partir de l’alimentation. Dans l’approche traditionnelle, la qualité d’une source de protéines donnée dépend principalement de la composition en acides aminés essentiels et de la digestibilité. Dans cette approche, la qualité d’une source de protéines comprend la qualité intrinsèque des protéines, c’est-à-dire la composition spécifique en acides aminés et la qualité extrinsèque des protéines, c’est-à-dire la digestibilité des protéines. La digestibilité est une mesure de la capacité d’un être humain ou d’un animal à digérer et à absorber les acides aminés provenant des sources de protéines alimentaires. La digestibilité d’une protéine est la différence entre la quantité d’azote ingérée et celle excrétée, exprimée en proportion de l’azote ingéré. Dans ce sens, la qualité d’une source de protéines alimentaires est influencée par la teneur en protéines la proportion des différents acides aminés et la digestibilité. Plusieurs échelles de mesure et techniques sont utilisées pour évaluer la qualité des protéines, dont le ratio d’efficacité des protéines, la valeur biologique, l’utilisation nette des protéines, le score d’acides aminés corrigé de la digestibilité des protéines (PDCAAS) et le score d’acides aminés indispensables et digestibles (DIAAS). La norme actuelle pour évaluer la qualité nutritionnelle des protéines est le PDCAAS et plus récemment le DIAAS. Le score d’acides aminés corrigé de la digestibilité des protéines (PDCAAS) est déterminé à partir du score chimique de l’acide aminé limitant dans l’aliment, multiplié par la « digestibilité fécale réelle. L’acide aminé limitant est inférieur au besoin de référence de l’individu et empêche les taux normaux de synthèse des protéines et détermine la valeur nutritionnelle de la teneur totale en protéines (ou en azote) de l’alimentation. La lysine, les acides aminés soufrés totaux et le tryptophane, sont les acides aminés les plus limitants dans la plupart des aliments et des régimes alimentaires. Par exemple, pour connaître le PDCAAS du blé, il faut multiplier la digestibilité du blé qui 91 % par le score de l’acide aminé limitant, celle de la lysine qui est de 47 %. Le PDCAAS obtenu est de 42 %. Par la même méthode on peut calculer le PDCAAS du soja dont la digestibilité est de 95 % et le score d’acide aminé limitant, celle de la méthionine et de la cystéine est 96 % En multipliant les deux facteurs, on obtient un PDCAAS de 91 %. Dans ce sens pour calculer le PDCAAS d’une source de protéines, il suffit du trouver la digestibilité de la protéine et le score de l’acide aminé limitant ou des acides aminés limitant et multiplier les deux facteurs. Si la valeur du PDCAAS calculé d’une source de protéine est supérieur à 100 %, cette valeur tronquée à 100 %, sachant que le PDCAAS se limite à 100 %. La méthode PDCAAS a fait l’objet de critiques depuis longtemps. Le PDCAAS n’attribue pas de valeur nutritionnelle supplémentaire aux protéines à haute valeur biologique, il surestime la valeur nutritionnelle ou la digestibilité des protéines des aliments qui contiennent des antinutriments et il surestime la digestibilité des protéines des aliments à faible digestibilité lorsqu’ils sont supplémentés avec l’acide aminé limitant correspondant. Donc les principales limites sont la troncature du score à la valeur de 100 %, ce qui ne permet pas de comparer des protéines ayant des scores très élevés. L’utilisation de la digestibilité fécale, ce qui ne représente pas la véritable digestibilité des protéines alimentaires. La restriction du score à celui du premier acide aminé limitant. L’absence de prise en compte de la biodisponibilité de chaque acide aminé essentiel. Ainsi, en mars 2013, la FAO a proposé un score de qualité des protéines appelé le score d’acides aminés indispensables digestibles (DIAAS). Les différences significatives entre le PDCAA et le DIAAS sont que le DIAAS utilise la digestibilité iléale au lieu de la digestibilité fécale et ne tronque pas artificiellement les valeurs à 100 %. Le DIAAS répond aux limites de la méthode PDCAAS en considérant la digestibilité iléale des acides aminés (AA) individuels, en utilisant le porc en croissance comme modèle préféré au rat, et en évitant la troncature du score obtenu. Pour calculer la DIAAS, il est recommandé d’utiliser les valeurs réelles de digestibilité iléale des acides aminés individuels. La valeur de la DIAAS du premier acide aminé indispensable limitant (c’est-à-dire la valeur la plus basse) peut être considérée comme la valeur globale de la DIAAS pour l’aliment testé. Pour calculer le DIAAS du blé, il faut diviser la quantité lysine digestible qui l’acide aminé limitant dans 1 g de protéine de blé par la quantité de lysine dans 1 g de la protéine de référence qui est soit l’œuf ou le lait. Ce rapport est entre 0,45 et 0,56 en selon l’âge et le modèle animal utilisé. Enfin, ce ratio est multiplié par 100 pour le DIAAS définitif. Le DIAAS du blé est entre 45 % et 56 %. Le DIAAS du riz est 56 % avec pour acides aminés limitant la lysine. Le DIAAS du maïs est 43 % avec pour acides aminés limitant la lysine. Le DIAAS du pois est de 83 % avec pour acides aminés limitant la cystéine et la méthionine. Le DIAAS des fèves est de 63 % pour acides aminés limitant la méthionine et la cystéine. Le DIAAS du l’œuf est de 111 %, celui de la viande de bœuf est 111 %, celui du concentré de protéines Whey est 97 % avec pour acide aminé limitant l’histidine. D’une manière générale, le DIAAS des sources des protéines végétales est généralement inférieure à celui des sources de protéines animales. Les protéines d’origine végétale sont moins digestes que les protéines animales. Dans les légumineuses, telles que le soja, les pois, les féveroles et les lentilles, les acides aminés soufrés sont les premiers acides aminés limitants, tandis que dans les céréales, telles que le blé et le maïs, la lysine est le premier acide aminé limitant. Ainsi, la combinaison de différents aliments d’origine végétale dans des plats, tels que les légumineuses et les céréales ont un effet complémentaire qui améliore la qualité des protéines par rapport à l’un ou l’autre de ces types d’aliments consommés seuls. Il est donc possible pour des adultes d’obtenir des quantités adéquates de protéines de haute qualité à partir d’un régime végétarien ou végétalien. Le PDCAAS et le DIAAS sont deux approches qui utilisent la capacité d’une source de protéine à stimuler la synthèse protéique. Des approches récentes de l’évaluation de la qualité des protéines incluent de nouveaux éléments dans une évaluation quantitative. Le concept de qualité des protéines s’est élargi en considérant comme normaux des niveaux d’apport supérieurs aux apports nutritionnels conseillés et en prenant en compte l’impact environnemental de l’utilisation des protéines, c’est-à-dire les émissions de gaz à effet de serre, l’utilisation de l’eau douce, l’utilisation des terres cultivées, la demande cumulée d’énergie, l’utilisation de produits chimiques, l’appauvrissement de la biodiversité. Il convient de noter que les sources de protéines animales ont généralement un impact environnemental plus important que les sources de protéines végétales. L’impact environnemental plus faible de sources de protéines végétales vont de pair avec des résultats irréfutablement plus sains et doivent être pris en compte lors de la conception de régimes alimentaires optimaux. Les protéines ont une valeur nutritionnelle, mais elles ont aussi une valeur marchande et une valeur fonctionnelle.

XI. Technologies des protéines : propriétés sensorielles, fonctionnelles, quantification, solubilité, transformation

Les protéines peuvent avoir plusieurs fonctions non-nutritionnelles dans les aliments. Les protéines alimentaires servent de stabilisateurs dans les émulsions, contribuent à la viscoélasticité des gels et sont des vecteurs pour les systèmes d’administration ciblés. Leur capacité, à former des réseaux et à interagir avec les phases lipidiques ou aqueuses les rend indispensables dans une large gamme d’applications alimentaires. La fonction la plus courante est de fournir et/ou de stabiliser la structure caractéristique des aliments individuels. Cela est dû à leur composition chimique et à leurs propriétés physico-chimiques spécifiques. Les propriétés fonctionnelles d’une protéine dépendent du type et de la séquence des acides aminés qui peuvent être améliorés par diverses méthodes physiques (haute pression, rayonnement, ultrasons, lyophilisation), chimiques (acylation, glycosylation, désamidation, réticulation) et enzymatiques. Les propriétés fonctionnelles sont régies par la taille, la forme, la composition et la séquence des acides aminés, la charge nette et la distribution des charges, le rapport d’hydrophobie, la structure secondaire, tertiaire et quaternaire, la flexibilité ou la rigidité moléculaire et la capacité à interagir ou à réagir avec d’autres composants. Les protéines peuvent avoir des propriétés de surface telles que la capacité à former ou à stabiliser des émulsions (interface huile/eau), la capacité à créer ou à stabiliser des mousses (interface air/eau) ou la solubilité (combinaison des connexions entre l’eau et les protéines). Les propriétés fonctionnelles des protéines, telles que leur capacité à fixer l’eau et l’huile, leur solubilité et leurs propriétés d’émulsification et de moussage, influencent la transformation, la préparation et le stockage des aliments, tout en contribuant à leur qualité et à leurs propriétés organoleptiques. Les propriétés fonctionnelles sont définies comme la capacité des protéines à jouer divers rôles structurels tels que la formation de gels, la stabilisation et l’épaississement des émulsions, des mousses et des sols, qui déterminent le comportement du produit au cours de la transformation, du stockage et de la consommation. Donc, parmi les propriétés fonctionnelles, nous avons donc la solubilité, la viscosité, la gélification, la formation de mousse, l’émulsification, la rétention d’eau et de matières grasses et l’hydrophobie de surface. La solubilité, l’émulsification, la gélification et la formation de mousse sont des exemples de la fonctionnalité des protéines que nous détaillerons dans la suite. La solubilité est considérée comme la propriété fonctionnelle de base des protéines alimentaires. La solubilité des protéines fait référence aux interactions entre protéine-protéine et protéine-solvant. Une solubilité appropriée dans un solvant (souvent l’eau) permet d’obtenir un aliment soluble et riche en protéines. Une solubilité élevée est souvent associée à de bonnes propriétés fonctionnelles de la protéine. La solubilité est influencée par plusieurs conditions de solution, telles que le pH, la force ionique, la température et la présence de solvants organiques, la source de protéines, l’historique de la transformation, les traitements mineurs et majeurs lors de la préparation et de la transformation, le chauffage, la concentration en protéines et la présence d’autres ingrédients. La solubilité des protéines solubles est généralement diminuée par la dénaturation. Dans l’industrie des boissons, l’utilisation de la solubilité des protéines empêche la coagulation des jus et des boissons. Dans d’autres applications, elle est aussi utile pour l’extraction et la séparation des protéines naturelles. La solubilité des protéines est une condition préalable à d’autres propriétés fonctionnelles telles que l’émulsification, la gélification et la formation de mousse. Les protéines ont une capacité émulsifiante. Une émulsion est constituée de deux fluides non-miscibles, dont l’un forme une phase dispersée (gouttelettes) au sein d’une phase continue (externe). Les émulsions alimentaires sont normalement préparées à partir d’huile et d’eau et un émulsifiant est nécessaire pour ralentir la désémulsification par le crémage, la floculation, la coalescence des gouttelettes ou l’inversion de phase. Les protéines sont largement utilisées comme émulsifiants alimentaires. Les propriétés émulsionnantes (ou émulsifiantes) d’une protéine sont évaluées par la capacité d’émulsion et la stabilité de l’émulsion. La capacité d’émulsification des protéines est également affectée par divers facteurs tels que la température, le pH, la force ionique, les conditions de traitement et la viscosité de la phase aqueuse. L’émulsification est importante dans la mortadelle, les saucisses de Francfort, les saucisses, les saucisses de foie, le pain de viande et le blanchisseur de café. Une autre propriété fonctionnelle des protéines est leur capacité à former des mousses. La capacité de former des mousses stables avec l’air est une fonction importante des protéines dans plusieurs produits. Les mousses sont créées par la dispersion de bulles d’air dans la phase liquide. Dans la formation de mousse, les protéines contribuent en s’adsorbant rapidement aux interfaces air/eau, ce qui réduit la tension interfaciale, et en modifiant la viscosité de la phase continue. Les protéines augmentent la viscosité de la phase aqueuse, ce qui accroît la durabilité du « film interfacial » et peuvent contribuer à prévention des mécanismes de déstabilisation de la mousse. Les propriétés moussantes des protéines sont principalement évaluées par la capacité de moussage (FC) et la stabilité de la mousse. Certaines protéines comme des œufs, du lait sont d’excellents agents moussants. Les exigences de base pour qu’une protéine soit un bon agent moussant sont la capacité d’adsorber rapidement à l’interface air-eau pendant le fouettage ou le bullage, de subir un changement rapide de conformation et un réarrangement à l’interface, et de former un ensemble visco-élastique cohésif par le biais d’interactions intermoléculaires. La dénaturation des protéines par la chaleur permet souvent d’améliorer les propriétés moussantes. Les propriétés moussantes des protéines alimentaires sont aussi affectées par les sels, les lipides et d’autres constituants alimentaires. Les protéines stabilisent des mousses alimentaires comme les produits de boulangerie (gâteaux, biscuits, éponges), boissons (bière, stout, boissons gazeuses), desserts (bavaroises, soufflés, mousses, puddings instantanés), confiserie (nougat, guimauves, meringues, fondant, fudge), nappage fouetté et crème glacée. Les protéines peuvent aussi former des gels alimentaires. La gélification peut être définie comme le phénomène de rassemblement des molécules de protéines. Le processus de formation des gels est basé sur une dénaturation (partielle) de la protéine avec les changements de conformation qui en résultent (accès aux sites actifs), suivis d’interactions, d’agrégation et de gélification finale. Les protéines forment deux types de gels : les gels coagulants et les gels transparents. Le type de gel formé par une protéine est principalement influencé par sa composition en acides aminés, bien que les conditions de la solution, telles que le pH et la force ionique, jouent également un rôle. Les protéines contenant une fréquence élevée de résidus d’acides aminés non-polaires ont tendance à former des gels de type coagulum, tandis que les protéines contenant une fréquence élevée d’acides aminés hydrophiles forment des gels transparents. Les gels de protéines se forment dans des conditions de gélification induites par la chaleur ou par le froid. Les gels de protéines peuvent contenir de l’eau, des graisses, des sucres et d’autres constituants. La gélification est importante dans les produits alimentaires comme la gélatine, le yaourt, les produits de viande hachée, le tofu, la pâte à pain, les gâteaux et le fromage. De tout ce qui a été mentionné, nous pouvons dire que les protéines sont des macromolécules complexes qui influencent les attributs sensoriels, structurels, des produits alimentaires. Les protéines sont le composant clé de la structuration de la texture au cours de la transformation des produits alimentaires.

Conclusion

Ce qu’il faut retenir

Les protéines sont de macronutriments qui contiennent principalement du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote et parfois du soufre et du phosphore. Les protéines sont identifiées par leur structure primaire, secondaire, tertiaire et de fois quaternaire. Dans l’organisme, les protéines jouent des rôles de structure de la masse musculaire et d’autres tissus, de production d’énergie, production des enzymes, de transport des molécules, d’immunoglobulines ou d’anticorps, d’hormones de régulation, de mouvement et stockage de molécules. Les protéines sont classées en protéines catalytiques, en protéines structurelles, en protéines de transport, en protéines de régulation, en protéines protectrices, en protéines de stockage. Les protéines sont classées en protéines conjuguées et en protéines simples selon leurs compositions. Les protéines peuvent être classées en protéines globulaires et en protéines fibreuses selon leurs formes. Les protéines alimentaires peuvent être classées en fonction de leur valeur nutritionnelle en protéines complètes et en protéines incomplètes. Les protéines alimentaires sont des sources exogènes d’acides d’aminés, sont digérées dans le tractus gastro-intestinal, absorbées sous forme de petits peptides (di et tripeptides) et d’acides aminés libres, puis utilisées pour la resynthèse des protéines dans nos cellules. Les acides aminés libérés par la dégradation des protéines de l’organisme et la biosynthèse des acides aminés dans le foie sont des sources endogènes d’acides aminés. Les acides aminés endogènes et exogènes subissent un métabolisme pour la biosynthèse des acides aminés et protéines, pour la synthèse de biomolécules non-protéiques, pour leur catabolisme en énergie, lipides ou glucides. Pour équilibrés le métabolisme des protéines, les recommandations actuelles pour les besoins en protéines chez l’homme adulte sont fixées à un besoin moyen estimé et à un apport nutritionnel conseillé de 0,66 et 0,8 g/kg/jour, respectivement. Ces valeurs sont variables en fonction de l’âge, du sexe, des changements physiologiques et du mode de vie. Un régime alimentaire pauvre en protéines ou des maladies peuvent causer des carences en protéines. Un apport excessif en protéines alimentaires supérieur aux limites tolérables de sécurité peut dépasser la capacité du foie, de l’intestin et des reins à détoxifier l’ammoniaque et peut avoir des effets néfastes chez l’humain. Il faut alors savoir quantifier son apport en protéines alimentaires et choisir les bonnes sources de protéines. La consommation de protéines en quantité et de qualité adéquates est fondamentale pour la croissance et la santé humaines. La qualité des protéines peut être évaluée par le ratio d’efficacité des protéines, la valeur biologique, l’utilisation nette des protéines mais les mesures les plus utilisées sont le score d’acides aminés corrigé de la digestibilité des protéines (PDCAAS) et le score d’acides aminés indispensables et digestibles (DIAAS). Les protéines d’origine végétale sont moins digestes que les protéines animales donc de qualité inférieure que celle des protéines animales. La combinaison des légumineuses et des céréales permet d’améliorer la qualité et complété les déficiences de l’un et l’autre. La qualité des protéines prend plus en plus compte de son impact environnemental. En plus, des propriétés nutritionnelles, les protéines ont des propriétés fonctionnelles comme la solubilité, l’émulsification, la gélification, la capacité à former des mousses qui influent sur la transformation, la préparation et la conservation des aliments.

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S. d.